Влияние химических элементов на ферменты

Органические соединения, способные переходить в раствор, в громадном большинстве случаев оказывают то или иное влияние на работу ферментов. Так, присутствие аминокислот благоприятно влияет на работу диастаза, добавление к раствору карболовой кислоты повышает деятельность растительной липазы, 0,5%-ый раствор хинина усиливает действие пепсина и каталазы, наоборот, формальдегид приостанавливает деятельность ряда ферментов уже при ничтожных концентрациях, небольшие дозы хлоралгидрата вполне уничтожают деятельность окислительных энзим, атропин, кодеин, никотин, кофеин и ряд других акладитов приостанавливают работу диастаза и т. д.

Однако и в этом случае концентрация играет доминирующую роль. И в этом случае мы имеем ряд веществ, которые в слабых концентрациях являются активаторами ферментов, а в более сильных парализуют деятельность энзимов.

Чтобы закончить рассмотрение вопроса о влиянии на ферментативную реакцию химических факторов, остановимся еще на одном классе веществ: на так называемых специфических активаторах и парализаторах. Этим названием обозначаются вещества, оказывающие влияние только на какой-либо один фермент или на очень ограниченную группу энзимов. Из сюда относящихся активаторов можно прежде всего назвать киназы. Их выделяют из разнообразнейших тканей и клеток различных организмов. Это, по всей вероятности, весьма высокомолекулярные и сложные вещества. Их химическая природа остается до сих пор не ясной, но биологическое значение несомненно велико. Некоторые ферменты в отсутствии киназ совершенно не деятельны. Они, как предполагают, находятся в растворе не в виде готовых энзимов, а в виде так называемых проферментов. Только специфическая киназа способна вывести профермент из его недеятельного состояния.

Некоторые ученые выделяют еще одну группу специфических активаторов, так называемые, коферменты. Это вещества, возвращающие активность ферментам, искусственно сделанным недеятельными. Однако целесообразность выделения этих веществ в особую группу в настоящее время находится под сильным сомнением.

Простейшим случаем специфической парализации является ослабление работы фермента под влиянием накопления продуктов реакции. Энзимы могут работать неограниченно долго только в том случае, когда образующиеся продукты удаляются тем или другим путем из раствора, в котором происходит реакция; в противном случае энзимы теряют свою силу и реакция останавливается. Этот факт имеет громадное биологическое значение.

Из других специфических парализаторов можно назвать антиферменты и зимоиды. Первые задерживают реакцию, действуя непосредственно на самый фермент, вторые изменяют свойства субстрата, подлежащего ферментативному действию и тем делают его недоступным для данного энзима. Несмотря на большой интерес, возбуждаемый этими телами, их природа остается до настоящего времени совершенно темной.

Таким образом, мы видим, что в распоряжении клетки находится целый арсенал приспособлений, при помощи которых деятельность всей суммы ферментов может быть направлена на полезную для организма работу. Ничтожное изменение кислотности среды, появление той или другой специфической киназы или зимоиды в корне меняют всю картину ферментативной работы внутри клетки, даже в том случае, если абсолютное количество энзимов остается постоянным. Нет сомнения, что это обстоятельство широко используется организмами, и что в нем именно и нужно искать разрешения плохо изученной еще способности живой протоплазмы направлять работу ферментов в ту или иную сторону.